Белок где содержится: в каких продуктах содержится, как их правильно принимать для похудения и набора мышечной массы по мнению врачей

Белок представляет собой биологический полимер, содержащий многочисленные аминокислоты, рекурсивно связанные пептидными связями между карбоксильной группой и аминогруппой соседних аминокислот с образованием длинной цепи с определяющей боковой группой каждой аминокислоты, выступающей из нее. Последовательность аминокислот в белке определяется геном и закодирована в генетическом коде, который выбирает компоненты белка из набора 20 «стандартных» аминокислот.

Некоторые белки функционируют как отдельные объекты, в то время как другие объединяются вместе, образуя стабильные функциональные комплексы, такие как рибосомы, которые включают более 50 белков. Наряду с полисахаридами, липидами и нуклеиновыми кислотами белки являются одним из основных классов макромолекул, составляющих основные компоненты биологических организмов.

Как следует из этимологического происхождения термина (от греческого слова proteios , что означает «первого порядка»), белки играют первостепенную роль в структуре и функционировании всех живых клеток и вирусов. Различные белки выполняют самые разнообразные биологические функции. Некоторые белки являются ферментами, катализирующими химические реакции в организме. Другие белки играют структурную или механическую роль, например, те, которые формируют распорки и суставы цитоскелета, который подобен системе строительных лесов внутри клетки. Третьи, такие как антитела, способны идентифицировать и нейтрализовать посторонние вещества, такие как бактерии и вирусы.

Пищевой белок необходим для выживания животных. В отличие от растений, которые способны синтезировать все необходимые им аминокислоты, животные могут синтезировать только некоторые из 20 стандартных аминокислот, необходимых для нормального функционирования. Аминокислоты, необходимые в рационе животных, известны как незаменимые аминокислоты

Функциональность белка зависит от его способности складываться в точную трехмерную форму. Эта сложная складчатость остается загадкой и раскрывает поразительную сложность и гармонию нашей вселенной. Как отмечает Льюис (2005), «существует так много решений, что белок не сможет протестировать все из них, пока не найдет правильное, это займет слишком много времени. Небольшая цепочка из 150 аминокислот, тестирующая 10 ¹² различных конфигураций каждую секунду потребовалось бы около 10 ²⁶ лет — в миллиард, миллиард раз больше возраста Вселенной — чтобы найти «правильную конфигурацию». Тем не менее, рефолдинг денатурированного фермента происходит менее чем за минуту».

Белки, открытые Йонсом Якобом Берцелиусом в 1838 году, являются одними из наиболее активно изучаемых молекул в биохимии. Биохимиков интересует определение уникальной аминокислотной последовательности белка, которая, как предполагается, определяет его трехмерную структуру и, в свою очередь, его биологическую функцию. Знание последовательности аминокислот в белке может быть полезно при изучении и лечении заболеваний, поскольку изменение одной аминокислоты в одном белке (которое часто отражает мутацию в определенном гене) может привести к таким заболеваниям, как серповидноклеточная анемия. и кистозный фиброз. Составление диаграмм аминокислотных последовательностей белков способствует реконструкции истории ранней жизни, поскольку белки напоминают друг друга по последовательности только в том случае, если они произошли от общего предка.

Содержание

• 1 Структура белков
  • 1.1 Компоненты и синтез
  • 1.2 Четыре уровня структуры белка
• 2 Основные функции белков
• 3 Белки в рационе человека
  • 3.1 Источники белка
  • 3.2 Дефицит белка и диетический дисбаланс
• 4 Изучение белков
• 5 Каталожные номера
• 6 кредитов

Структура белков

Компоненты и синтез

Белки построены из комбинаций 20 различных биологических аминокислот , которые представляют собой молекулы, состоящие из центрального или альфа-углерода с тремя соединениями: аминогруппа (-Nh3), группа карбоновой кислоты (-COOH ) и уникальную группу R или боковую цепь. В белках аминокислоты (в частности,

Белки, как правило, представляют собой большие молекулы (например, мышечный белок тайтин или коннектин имеет единственную аминокислотную цепь длиной 27 000 субъединиц). Такие длинные цепочки аминокислот почти всегда называют белками, но более короткие цепочки аминокислот могут называться полипептидами, пептидами или, реже, олигопептиды . Различия в размере белков способствуют их функциональному разнообразию — например, более короткая аминокислотная цепь может с большей вероятностью действовать как гормон (например, инсулин), а не как фермент (что зависит от его определенной трехмерной структуры для функциональности).

Молекулярные поверхности нескольких белков, демонстрирующие их сравнительные размеры. Слева направо: иммуноглобин G (антитело), ​​гемоглобин (транспортный белок), инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глутаминсинтетаза (фермент).

Белки собираются из аминокислот на основе информации, закодированной в виде генов, определенных последовательностей нуклеотидов в ДНК. Из ДНК каждая нуклеотидная последовательность, кодирующая белок, транскрибируется в незрелую информационную РНК (мРНК), которая затем очищается и модифицируется для образования зрелой мРНК, которая транслируется в белок. Во многих случаях полученный белок подвергается дальнейшим химическим изменениям (посттрансляционная модификация), прежде чем он станет функциональным.

Четыре уровня белковой структуры

Четыре уровня белковой структуры

Белки складываются в уникальные трехмерные структуры. Форма, в которую белок складывается естественным образом, известна как его нативное состояние, которое, как предполагается, определяется его последовательностью аминокислот. Однако иногда белки не сворачиваются должным образом. Неправильный фолдинг белков может привести к таким заболеваниям, как болезнь Альцгеймера, при которой функция мозга ограничена из-за отложений неправильно свернутых белков, которые больше не могут выполнять свои функции. Полное понимание того, почему происходит неправильное свертывание белков, может привести к прогрессу в лечении таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера.

Биохимики рассматривают четыре различных аспекта структуры белка:

• Первичная структура представляет собой линейную аминокислотную последовательность, кодируемую ДНК. Любая ошибка в этой последовательности, например замена одного аминокислотного остатка на другой, может привести к врожденному заболеванию.
• Вторичные структуры представляют собой структурированные субструктуры, образующиеся при взаимодействии аминокислотных остатков, расположенных близко друг к другу в цепи. Наиболее распространенными являются альфа-спираль и бета-лист. В одной белковой молекуле может присутствовать множество различных вторичных мотивов.
• Третичная структура относится к общей трехмерной форме одной белковой молекулы. Это пространственное отношение аминокислотных остатков, которые находятся далеко друг от друга в последовательности, в основном формируется за счет гидрофобных взаимодействий, хотя обычно также участвуют водородные связи, ионные взаимодействия и дисульфидные связи.
• Некоторые белки могут иметь четвертичную структуру , форму или структуру, которая возникает в результате объединения более чем одной белковой молекулы (называемой субъединицы в данном контексте), которые функционируют как часть более крупной сборки или белкового комплекса. Гемоглобин, служащий переносчиком кислорода в крови, имеет четвертичную структуру из четырех субъединиц.

Четвертичная структура гемоглобина. Четыре субъединицы показаны красным и желтым цветом; железосодержащие группы гема выделены зеленым цветом.

В дополнение к этим уровням структуры белки могут перемещаться между несколькими подобными структурами при выполнении своей биологической функции. В контексте этих функциональных перестроек третичные или четвертичные структуры обычно называют конформации , а переходы между ними называются конформационными изменениями. Хотя любой уникальный полипептид может иметь более одной стабильно свернутой конформации, каждая конформация обладает собственной биологической активностью, и только одна конформация считается активной. Однако недавно это предположение было поставлено под сомнение открытием внутренне неструктурированных белков, которые могут складываться в несколько структур с различной биологической активностью.

Основные функции белков

Фермент гексокиназа показан в виде простой шарико-палочной молекулярной модели. Чтобы масштабировать в верхнем правом углу, два его субстрата, АТФ и глюкоза.

Белки участвуют практически во всех функциях, выполняемых клеткой, включая регуляцию клеточных функций, таких как передача сигналов и метаболизм. Однако можно выделить несколько основных классов белков на основе следующих функций:

• Ферментативный катализ . Почти все химические реакции в живых организмах — от первоначального расщепления питательных веществ пищи в слюне до репликации ДНК — катализируются белками.
• Транспортировка и хранение . Связанные с мембраной белки перемещают свои субстраты (например, небольшие молекулы и ионы) с места на место, не изменяя своих химических свойств. Например, белок гемоглобин (на фото выше) переносит кислород в крови.
• Иммунная защита . Антитела, основа адаптивной иммунной системы, представляют собой растворимые белки, способные распознавать и связывать чужеродные вещества. К этому классу относятся также токсины, играющие защитную роль (например, дендротоксины змей).
• Сигнализация . Рецепторы опосредуют реакцию нервных клеток на определенные раздражители. Родопсин, например, является светочувствительным белком в палочковидных клетках сетчатки позвоночных.
• Структурная опора . Примеры включают тубулин, актин, коллаген и кератин, которые являются важными укрепляющими компонентами кожи, волос и костей.

Жгутики состоят из моторных белков, которые продвигают сперматозоиды к яйцеклетке для оплодотворения

• Координированное движение . Другой особый класс белков составляют моторные белки, такие как миозин, кинезин и динеин. Эти белки являются «молекулярными моторами», генерирующими физическую силу, которая может перемещать органеллы, клетки и целые мышцы. Белки являются основными компонентами мышц, и мышечное сокращение включает скользящее движение двух видов белковых нитей. На микроскопическом уровне движение сперматозоидов жгутиками производится белковыми сборками.
• Контроль роста и дифференцировки . У высших организмов белки факторов роста, такие как инсулин, контролируют рост и дифференцировку клеток. Факторы транскрипции регулируют активацию транскрипции у эукариот, в то время как циклины регулируют клеточный цикл, серию событий в эукариотической клетке между одним клеточным делением и другим.

Белки в рационе человека

Источники белка

Соевые бобы являются хорошим источником незаменимых аминокислот

Белок является важным макронутриентом в рационе человека, обеспечивающим потребности организма в аминокислотах, особенно в незаменимых аминокислотах , которые люди не могут синтезировать. От восьми до десяти аминокислот считаются незаменимыми для человека.

Хотя мясо животных является богатым источником этого жизненно важного диетического элемента, белок также содержится в растительных продуктах, таких как зерновые и бобовые, а также в яйцах и молочных продуктах, таких как молоко и йогурт. Лучший способ получить полный спектр незаменимых аминокислот — это употреблять разнообразные продукты, богатые белком. Соевые продукты, такие как тофу, особенно важны для многих вегетарианцев и веганов как источник полноценного белка (белка, который содержит значительное количество всех незаменимых аминокислот).

Точное количество пищевого белка, необходимое для удовлетворения потребностей человека в белке, известное как рекомендуемая диетическая норма (RDA), может широко варьироваться в зависимости от возраста, пола, уровня физической активности и состояния здоровья.

Дефицит белка и диетический дисбаланс

Ребенок с квашиоркором в Нигерии

Дефицит белка может привести к таким симптомам, как усталость, резистентность к инсулину, выпадение волос, потеря пигмента волос, потеря мышечной массы, низкая температура тела, гормональные нарушения, и потеря эластичности кожи. Тяжелый дефицит белка чаще всего встречается в развивающихся странах во время голода, когда в рационе питания много крахмала и мало белка. Квашиоркор — это тип недоедания у детей, который связан с недостаточным потреблением белка (а также может быть результатом дефицита различных питательных веществ), хотя его причины до конца не изучены.

Учитывая центральное значение белков для жизни, особенно важность сильных мышц для выживания, животные созданы таким образом, чтобы свести к минимуму потерю белка из мышц в периоды голодания. Когда диетических белков и углеводов недостаточно, белки могут расщепляться для синтеза глюкозы для снабжения органов, таких как мозг, которые обычно используют глюкозу в качестве топлива. Однако в течение нескольких дней метаболизм организма переключается на расщепление «жиров», формы хранения жирных кислот, которые могут быть предшественниками кетоновых тел, альтернативного топлива для мозга. Этот механизм также работает в интересах перелетных птиц, таких как колибри с красным горлом, которые накапливают свои жировые запасы, прежде чем преодолевать большие расстояния по воде. Переход мозга от глюкозы к кетоновым телам происходит довольно быстро, так что практически не теряется белок в мышцах, что позволяет им совершать трудный 2400-километровый полет.

Краснозобый колибри

Чрезмерное потребление белка может быть связано с некоторыми проблемами со здоровьем:

• Дисфункция печени из-за повышенного содержания токсичных остатков. Поскольку организм не может хранить избыток белка, он расщепляется и превращается в сахара или жирные кислоты. Печень удаляет азот из аминокислот, так что они могут быть сожжены в качестве топлива, а азот включается в мочевину, вещество, которое выделяется почками. Эти органы в норме справляются с дополнительной нагрузкой, но при заболевании почек часто назначают снижение белка.
• Потеря плотности костной ткани, поскольку кальций и глютамин вымываются из костной и мышечной ткани, чтобы сбалансировать повышенное потребление кислоты из рациона. Этот эффект отсутствует при высоком потреблении щелочных минералов. В таких случаях прием белка способствует укреплению костей.

Изучение белков

Йонс Якоб Берцелиус

Слово белок впервые было упомянуто в письме, отправленном шведским химиком Йонсом Якобом Берцелиусом Герхарду Йоханнесу Малдеру 10 июля 1838 года. Он писал:

Название «белок», которое я предлагаю для органического оксида фибрина и альбумина, я хотел получить от греческого слова πρωτειος, потому что оно, по-видимому, является первичным или основным веществом питания животных.

При изучении белков в двадцатом веке одним из самых поразительных открытий было то, что нативное и денатурированное состояния многих белков взаимопреобразовывались ( денатурированный относится к белку, который не находится в своем нативном состоянии и, как правило, не имеет хорошей структуры). -определенная вторичная структура). То есть путем тщательного контроля условий раствора для отделения денатурированного белка от денатурирующего химического вещества денатурированный белок может быть преобразован в его нативную форму. Вопрос о том, как белки достигают своего нативного состояния, является важной областью биохимии, называемой изучением фолдинга белков.

С помощью генной инженерии исследователи могут изменить последовательность аминокислот и, следовательно, структуру, нацеливание, восприимчивость к регуляции и другие свойства белка. Генетические последовательности различных белков могут быть сплайсированы вместе для создания химерных белков, обладающих свойствами обоих. Эта форма переделки представляет собой один из главных инструментов, используемых клеточными и молекулярными биологами для понимания работы клеток. Другая область исследования белков пытается создать белки с совершенно новыми свойствами или функциями, область, известная как белковая инженерия.

Ссылки

Ссылки ISBN поддерживают NWE за счет реферальных сборов

• Аткинс, П. и Л. Джонс. 2005. Химические принципы , 3-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman.
• Льюис, Р.Л. 2005. Белковый телепорт в мире РНК . Нью-Йорк: Международная конференция по единству наук.
• Stryer, L. 1995. Биохимия , 4-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman.

Кредиты

Энциклопедия Нового Света автора и редактора переписали и дополнили статьи Википедии в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с надлежащим указанием авторства. Упоминание должно быть выполнено в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на авторов New World Encyclopedia , так и на самоотверженных добровольных участников Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних вкладов википедистов доступна исследователям здесь:

• Белок  ^{история}

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

• История «Protein»

Примечание. На использование отдельных изображений, лицензированных отдельно, могут распространяться некоторые ограничения.

Атлас расположения белков в клетках

Наука и технологии | Совокупность знаний

Знание местонахождения белка в клетке поможет исследователям определить его работу

10 декабря 2016 г.

ОДНА из важнейших концепций биологии — разделение. Разные органы выполняют разную работу внутри тела. Разные ткани выполняют разную работу внутри органов. Точно так же разные клетки в тканях. А внутри клеток различные органеллы — известные субклеточные компоненты, такие как ядра, митохондрии и тельца Гольджи — также специализированы для выполнения определенных функций. Каждый из этих уровней организации на протяжении многих лет был каталогизирован в так называемых атласах, начиная с 1543 г. с работы Андреаса Везалия «De Humani Corporis Fabrica» («О ткани человеческого тела»), основополагающего текста современная анатомия.

Последний уровень детализации — изучение различных белков внутри органелл. Белки — это молекулы, которые выполняют большую часть работы внутри клетки. Они варьируются от таких вещей, как актин и миозин, которые взаимодействуют, сгибая мышечные клетки — и, следовательно, мышцы, частью которых являются эти клетки, — до ферментов цикла Кребса, которые разлагают глюкозу, чтобы высвободить содержащуюся в ней энергию. Cell Atlas, база данных, запущенная 4 декабря на собрании Американского общества клеточной биологии, записывает, какие белки находятся в каких органеллах. Результат, как и «De Humani Corporis Fabrica», одновременно приятен для глаз и важен для поля. Белки, расположенные вместе, скорее всего, будут работать вместе, поэтому знание местонахождения белка в клетке поможет исследователям определить его работу.

Авторы клеточного атласа под руководством Матиаса Улена из Королевского технологического института в Стокгольме с помощью иммунофлуоресценции таким образом определили 12 051 белок. В этом методе используются специально созданные антитела (белковые молекулы, вырабатываемые клетками иммунной системы, которые специфически связываются с определенным белком-мишенью), чтобы выследить эту цель внутри клетки. К самим антителам прикреплены флуоресцентные метки, поэтому они светятся при воздействии ультрафиолетового света. Применяя эти меченые антитела к клеткам из 22 линий клеток человека, полученных из ряда исходных тканей, авторы атласа дали себе наилучшие шансы обнаружить конкретный белок в клетках по крайней мере одной линии. После этого каждый образец был подвергнут микроскопическому исследованию, чтобы определить, в какой из 13 общепризнанных органелл присутствует каждый белок. Это была непростая задача (и ее нелегко делегировать автоматическим системам оптического распознавания), которая частично выполнялась группой из 120 000 энтузиастов-любителей.

В примере на рисунке показано распределение белка (помеченного зеленым) под названием ZNF554. Он принадлежит к группе факторов транскрипции «цинковые пальцы», задачей которых является активация и регулирование генов. Как видно из рисунка, ZNF554 ограничен ядром клетки. В этом ядре есть несколько мест, которые светятся особенно ярко, и где его, следовательно, особенно много. Это ядрышки — зоны, где гены особенно активны. (Красные области — это микротрубочки клетки. Они действуют как ее скелет и помечены на всех изображениях Cell Atlas, чтобы очертить границы клетки.)

Вопрос о том, какую долю белков человека в настоящее время охватывает Атлас клеток, остается открытым. Количество генов, кодирующих белок, в геноме человека в настоящее время составляет 19 628. Однако некоторые гены могут давать более одного белка — либо потому, что они могут быть прочитаны более чем одним способом, либо потому, что их сообщения к частям клетки, производящим белок, могут в конечном итоге редактироваться по-разному. Это означает, что фактическое количество белков, которые могут время от времени существовать в организме, превышает количество генов, вероятно, по крайней мере на 50%. Клеточный атлас, таким образом, ни в коем случае не является последним словом в вопросе о том, где находятся белки. Но это хорошее начало.

Эта статья была опубликована в разделе «Наука и технологии» печатного издания под заголовком «Совокупность знаний».

Наука и технологии 10 декабря 2016 г. сохранен в янтаре

Из выпуска от 10 декабря 2016 г.